Please use this identifier to cite or link to this item:
https://ptsldigital.ukm.my/jspui/handle/123456789/464267Full metadata record
| DC Field | Value | Language |
|---|---|---|
| dc.contributor.advisor | Nor Azlan Nor Muhammad, Dr. | - |
| dc.contributor.author | Reeki Emrizal (P90430) | - |
| dc.date.accessioned | 2023-09-26T08:58:17Z | - |
| dc.date.available | 2023-09-26T08:58:17Z | - |
| dc.date.issued | 2019-10-07 | - |
| dc.identifier.other | ukmvital:113172 | - |
| dc.identifier.uri | https://ptsldigital.ukm.my/jspui/handle/123456789/464267 | - |
| dc.description | Porphyromonas gingivalis ialah bakteria utama yang menyebabkan penyakit periodontitis. Faktor kevirulenan bakteria tersebut dirembeskan oleh Sistem Perembesan Jenis IX (T9SS). Sebahagian komponen protein T9SS masih belum dicirikan fungsi khususnya. Oleh itu, kajian ini telah menggunakan pendekatan perbandingan motif, peramalan struktur, dan analisis filogenetik untuk mencirikan komponen T9SS. Ahli-ahli famili protein komponen T9SS telah dikenalpasti dan proses analisis dihasilkan untuk mengesahkannya bukan positif palsu. Melalui hasil perbandingan motif, motif PorM dipadankan dengan motif ATPase manakala motif PorW dipadankan dengan motif ATP synthase dan motif interaksi protein-protein. Pemodelan struktur dan analisis jujukan memperlihatkan PorW sebagai protein periplasma yang terdiri daripada ulang tetratricopeptida yang terlibat dalam interaksi protein-protein. Pertindanan struktur model PorW dengan struktur Ski3 memperlihatkan persamaan tetratricopeptida PorW dengan domain C-terminal Ski3 yang terlibat dalam interaksi protein-protein untuk membentuk kompleks Ski2-3-8 dan membentuk bahagian ATPase kompleks tersebut. Justeru, kajian ini meramal PorM dan PorW membentuk kompleks transduser tenaga yang menghidrolisis ATP untuk memberikan tenaga bagi proses translokasi protein kargo T9SS. Motif PorP dan PorT dipadankan dengan motif lipid A 3-O-deasilase. Model protein PorP dan PorT mengambil struktur β-barel yang mempunyai ketebalan hidrofobik ~31 Å yang merupakan ciri-ciri protein membran luar. Kebanyakan residu yang mengarah ke dalam struktur β-barel PorP dan PorT bersifat hidrofobik. Pertindanan struktur model PorP dan PorT dengan struktur acuan masing-masing (PorV dan OprG) memperlihatkan persamaan struktur β-barel. PorV dan OprG telah dilaporkan mengangkut molekul hidrofobik. Oleh itu, kajian ini meramal PorP dan PorT sebagai lipid A 3-O-deasilase yang mengangkut molekul hidrofobik (kumpulan asil). Pohon kebolehjadian maksimum PorR memperlihatkan nod-nod terminal tidak dikelompokkan mengikut kelas masing-masing. Susunan porR dan gen-gen berhampiran dalam genom P.gingivalis ATCC 33277 memperlihatkan tujuh gen (termasuk porR) yang terlibat dalam biosintesis faktor kevirulenan A-LPS diapit oleh jujukan selitan IS5. Hal ini mencadangkan porR berkemungkinan mengalami pemindahan gen mendatar melalui proses transposisi dan konjugasi.,Sarjana Sains | - |
| dc.language.iso | may | - |
| dc.publisher | UKM, Bangi | - |
| dc.relation | Institute of Systems Biology / Institut Biologi Sistem (INBIOSIS) | - |
| dc.rights | UKM | - |
| dc.subject | Secretion | - |
| dc.subject | Porphyromonas gingivalis infections | - |
| dc.subject | Universiti Kebangsaan Malaysia -- Dissertations | - |
| dc.subject | Dissertations, Academic -- Malaysia | - |
| dc.title | Pencirian Sistem Perembesan Jenis IX (T9SS) bakteria menggunakan kaedah pengkomputeran | - |
| dc.type | theses | - |
| dc.format.pages | 116 | - |
| dc.identifier.callno | QP190.R434 2019 tesis | - |
| dc.identifier.barcode | 004304(2019) | - |
| Appears in Collections: | Institute of Systems Biology / Institut Biologi Sistem (INBIOSIS) | |
Files in This Item:
| File | Description | Size | Format | |
|---|---|---|---|---|
| ukmvital_113172+SOURCE1+SOURCE1.0.PDF Restricted Access | 6.23 MB | Adobe PDF |  View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.